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SELECT Institucion FROM PublicObrasAutoresFil WHERE RefPublicacion = 323300 AND InstitucionPropia = 'S' UNION SELECT Adscripciones.Entidad FROM PublicacionesObras JOIN PublicObrasAutores ON PublicacionesObras.Identificador = PublicObrasAutores.RefPublicacion JOIN Adscripciones ON PublicObrasAutores.NumeroEmpleado = Adscripciones.NumeroEmpleado WHERE (PublicacionesObras.FechaPublicacion BETWEEN Adscripciones.FechaDesde AND Adscripciones.FechaHasta OR (PublicacionesObras.FechaPublicacion >= Adscripciones.FechaDesde AND Adscripciones.FechaHasta IS NULL)) AND PublicacionesObras.Identificador= 323300

Título del libro: The Placenta: Development, Function And Diseases
Título del capítulo: Mitochondrial ATP-diphosphohydrolase and steroidogenesis in the human placenta

Autores UNAM:
OSCAR FLORES HERRERA; SOFIA NAYELI OLVERA SANCHEZ; JUAN PABLO PARDO VAZQUEZ; FEDERICO MARTINEZ MONTES;

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Autores externos:

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Idioma:
Inglés

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Año de publicación:
2013

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Resumen:

The mitochondria are the major energy generating organelles of the cell and are the site of other metabolic pathways, such as steroid hormone synthesis. In the human placenta, mitochondrial progesterone synthesis is performed in concert with other mitochondrial functions, like oxygen uptake, the Krebs cycle and ATP production. Experimental evidence supports the action of mitochondrially localized ATP-diphosphohydrolase on mitochondria progesterone synthesis, as well as in energy production as ATP. ATP-diphosphohydrolase is tightly associated with mitochondrial membranes and its hydrolytic activity can be determined by the presence of purine nucleotide tri- or diphosphate (ATP, ADP) and pyrimidine nucleotides tri- or diphosphate (UTP, UDP). Apparently, this enzyme is metabolically related to progesterone synthesis, probably supplying the energy required for cholesterol transport between mitochondrial membranes, as with adrenal gland mitochondria. Calcium and magnesium can both modulate nucleotide hydrolysis, membrane potential ( ?m), and ATP-diphosphohydrolase substrate selectivity. Nevertheless, with nucleotide hydrolysis, and in particular ATP to ADP and inorganic phosphate, an uncoupled cycle is not observed between the ATP-diphosphohydrolase activity and the respiratory chain complexes and the F0F1-ATP synthase. This suggests that these important activities (oxygen consumption, ATP production and synthesis of progesterone) have a coordinate participation in the metabolism of the placenta to support pregnancy. © 2013 Nova Science Publishers, Inc. All rights reserved.

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Entidades citadas de la UNAM:

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Fuente:


ISBN:
9781626182479
Editorial:
Nova Science Publishers, Inc. Nombre de la publicación:
Mitochondrial ATP-diphosphohydrolase and steroidogenesis in the human placenta
Página inicial:
311
Página final:
326

Tipo de producto:
Capítulo de un Libro